TTK-s előadók az MTA-n

2018.05.09.

A Magyar Tudományos Akadémia 189. közgyűlésének természettudományos szakmai előadását Perczel András, az ELTE Szerves Kémiai Tanszék vezetője tartotta 2018. május 8-án. A május 7-én kezdődött és egész héten tartó közgyűlésen az ELTE TTK több oktatója – köztük Surján Péter dékán, Szalay Péter rektorhelyettes, Császár Attila, Harangi Szabolcs, Mádlné Szőnyi Judit és Nyitray László – is előadóként szerepel.

Perczel András szerkezeti kémikus, az MTA rendes tagja a polipeptidek és fehérjék „született” gyenge pontjáról, két aminosavról és ezek molekuláris környezetéről beszélt A fehérjék Achilles-sarka című plenáris előadásban. A professzor bemutatta, hogy a fehérjelánc elemei hogyan alakulnak át az idő előrehaladtával spontán módon, fiziológiás körülmények között (pH:7,4 & T:37°C): akár már 24 óra alatt olyan változáson mennek át, amelynek következményei az élő sejt normális funkcióját is érintik. Mitológiai hasonlattal élve, e gyenge láncszemeket a fehérjék Achilles-sarkaként aposztrofálta a kutató.

„Mind ismerjük – ha eltérő mélységben is – a trójai görög harcost, Homérosz Iliászának főhősét, akinek hallhatatlansága anyja, az ezüstlábú Thetisz gondoskodásával kezdődött. A jóslat szerint Akhilleusz vagy harcol a trójai csatában – s akkor rövid, de dicsőséges élete lesz, amelynek híre örökre megmarad –, vagy nem harcol, hosszú ám dicstelen életért cserébe. Nem csak a hős legendája, de e védtelen testrész, az Achilles-sarok fogalma is fennmaradt, amely a sérülékenységet jelképezi” – idézte fel Perczel András.

A fehérjék Achilles-sarkai az asparagin (Asn) – vagy aszparaginsav (Asp) – és a glicin (Gly) szekvencia részletek (Asn-Gly és Asp-Gly) az átalakulás hordozói és elszenvedői. Nagy kérdés, hogy a természet miért „tűrte” meg az évmilliók során az Asn-Gly párban rejlő „hibaforrást”? Az evolúcióval e sérülékeny fehérjerészek miért nem távolítódtak el a mutáció során?

Perczel András kutatócsoportjával a mérések során megállapította, hogy az Asn-Gly átalakulás sebessége nagyban függ annak molekuláris környezetétől,

az adott alegység és környezete kémia összetételétől (a konstitúciójától), valamint e molekuláris részlet belső mozgékonyságától. E belső dinamika csökkentésével pajzsként „védő falat emel a természet” az átalakulás elé: az izomerizáció sebessége, akár oly mértékben is lecsökkenhet, hogy a rövid életidejű fehérjék esetében az átalakulás mértéke elhanyagolhatóan alacsony marad. Ám az izomerizáció, ha ilyen módon le is lassulhat, a spontán folyamat meg nem állítható! Viszont a hosszabb életidejű fehérjék esetében (ilyenek például a vérben az oxigént szállító hemoglobin, vagy a szemlencse krisztallin fehérjéi) az Asn-Gly-t övező átalakulás végzetes következményekkel jár, súlyos betegségek forrása lehet – mutatott rá prezentációjában a professzor.